Ciência avança contra Creutzfeldt-Jakob com primeiros medicamentos em testes clínicos

A notícia de que o influenciador e especialista em aviação Lito Sousa havia recebido diagnóstico de doença de Creutzfeldt-Jakob trouxe uma condição neurológica rara para o centro da conversa pública na sexta-feira 21 de agosto. Com ela veio a pergunta que qualquer pessoa faria: há algo que a medicina possa fazer?

A resposta é complexa e dividida em duas partes. Não existe, neste momento, nenhuma terapia capaz de deter ou reverter a progressão da doença. O que se oferece aos pacientes é cuidado de suporte — controle de sintomas, conforto, acompanhamento paliativo. Mas pela primeira vez na história dessa condição, moléculas desenhadas especificamente para atacar seu mecanismo central estão sendo testadas em seres humanos. Isso marca uma mudança fundamental na forma como a ciência aborda o problema.

A doença de Creutzfeldt-Jakob é causada por príons, que não são vírus nem bactérias, mas sim versões anormais de uma proteína que nosso próprio corpo produz naturalmente. Quando essa proteína muda de estrutura, ela força as proteínas normais ao seu redor a fazerem o mesmo, numa reação em cadeia que se perpetua. Aos poucos, essas formas anormais se acumulam no tecido cerebral e comprometem suas funções. A doença é rara — entre um e dois casos por milhão de habitantes a cada ano — e a maioria dos casos ocorre de forma esporádica, sem fonte de infecção identificável. Não se transmite pelo contato cotidiano, e ter a doença não significa ter adquirido a condição pelo consumo de carne contaminada, como ocorreu na epidemia da variante ligada à encefalopatia espongiforme bovina.

Dois medicamentos já chegaram aos testes clínicos com estratégias diferentes. O ION717, um oligonucleotídeo antisenso desenvolvido pela Ionis, interfere na mensagem que a célula usa para produzir a proteína priônica, reduzindo sua quantidade. O ensaio recrutou 56 participantes em 2024 e abriu um novo braço em março de 2026, com resultados esperados apenas em 2027. Em abril de 2026, uma segunda abordagem entrou em testes: o PRiSM, que usa um pequeno RNA administrado por punção lombar para reduzir também a produção da proteína priônica. É um estudo de fase 1 com 15 pacientes sintomáticos, conduzido pelo Broad Institute em parceria com a UMass Chan, focado em segurança e tolerabilidade. Há ainda um ensaio randomizado com placebo registrado na China usando efavirenz, um medicamento contra o HIV que prolongou a sobrevida de camundongos infectados, mas esse ainda não começou a recrutar participantes. Nenhum dos dois primeiros estudos está recrutando no Brasil, e nenhuma dessas abordagens demonstrou até agora interromper a doença em seres humanos.

Essas tentativas atuais representam uma qualidade diferente de aposta científica. Quinacrina, doxiciclina, flupirtina e um anticorpo monoclonal já foram testados em pacientes com a doença no passado, e nenhum alterou seu curso. O que mudou agora é que os pesquisadores testam moléculas desenhadas especificamente para o mecanismo central da doença, com efeitos já comprovados em modelos animais. Mas há um problema que essas estratégias não resolvem completamente: elas reduzem a quantidade de matéria-prima necessária para novos príons se formarem, mas não lidam com os agregados já presentes quando o diagnóstico é feito. A doença progride rapidamente, e quando os sintomas aparecem, a agregação já está em curso avançado.

Pesquisadores da Universidade Federal do Rio de Janeiro, em parceria com a Universidade Federal Fluminense e a Universidade Federal de Goiás, publicaram um artigo em periódico internacional descrevendo uma abordagem diferente. Eles usaram a moringa oleífera, conhecida popularmente como acácia branca, como biblioteca natural de moléculas. Não partiram da ideia de que a planta trata príons, mas perguntaram se alguma substância nela presente interagiria com a proteína priônica. Encontraram duas: os ácidos clorogênico e neoclorogênico. De 18 compostos identificados no extrato, apenas esses dois se ligaram à proteína, e ambos reduziram a formação de agregados e desorganizaram agregados já formados em testes de laboratório. O achado tem valor metodológico — conseguiram pescar moléculas que se ligam à proteína priônica diretamente de um extrato bruto, sem meses de fracionamento químico — e também demonstra um efeito de desagregação que poucas moléculas conseguem. Antes de qualquer conversa sobre tratamento, porém, é preciso mostrar efeito em células e em animais, medir quanto chega ao cérebro e entender o que acontece depois que um agregado é desfeito.

Algo concreto já mudou no Brasil independentemente de cura. O exame RT-QuIC, disponível no laboratório da UFRJ, detecta a conversão da proteína priônica no líquido cefalorraquidiano e confirma o diagnóstico em vida. A doença de Creutzfeldt-Jakob esporádica costuma surgir principalmente entre os 60 e 70 anos e pode causar declínio rápido da memória e de outras funções cognitivas, alterações de comportamento, dificuldade para caminhar e manter o equilíbrio, movimentos involuntários e alterações visuais. Como vários desses sintomas também podem ocorrer em outras doenças neurológicas, inclusive em condições tratáveis, um diagnóstico preciso é fundamental para excluir outras causas e orientar adequadamente o paciente e sua família. Não cura ninguém, mas encurta a investigação, exclui causas tratáveis que imitam a doença, poupa o paciente de terapias fúteis, permite planejar o cuidado paliativo e alimenta a vigilância epidemiológica. A doença continua incurável e agressiva, e é compreensível que as famílias busquem qualquer alternativa — é aí que a desinformação encontra terreno fértil. Mas o cenário mudou: em vez de apenas compreender como os príons causam doença, começamos a testar maneiras de interferir nesse processo. Para uma doença em que cada dia conta, isso merece esperança, acompanhada do que a ciência exige: evidência.